B3: Vergröberung von Lösungsmitteleffekten in “force probe” Molekulardynamiksimulationen
Ziel des Projektes ist die Entwicklung von Multiskalentechniken für effiziente “force probe” Dynamik Simulationen (FPMD). In atomistischen Simulationen liegen die Zuggeschwindigkeiten typischerweise 6-8 Größenordnungen über den experimentellen Werten. Wir entwickeln hybride Ansätze, in denen das Lösungsmittel vergröbert wird und nur die zentralen Moleküle auf atomistischer Ebene simuliert werden. In der ersten Förderperiode wurden aprotische Lösungsmittel betrachtet und Markov-state Modelle für die weitere dynamische Vergröberung genutzt. In Zukunft sollen Methoden entwickelt werden, die auch für Moleküle in protische Lösungsmitteln geeignet sind. Diese sollen zur Untersuchung molekularer Komplexe eingesetzt werden, die über stabile Zwischenzustände entfalten, wie Calix[4]aren Katenan Dimere und Foldamere.
Structural Origin of Metal Specificity in Isatin Hydrolase from Labrenzia aggregata Investigated by Computer Simulations
Chemistry - A European Journal 24 (20),
5074-5077
(2018);
doi:10.1002/chem.201705159
Intramolecular structural parameters are key modulators of the gel-liquid transition in coarse grained simulations of DPPC and DOPC lipid bilayers
Biochemical and Biophysical Research Communications 498 (2),
327-333
(2018);
doi:10.1016/j.bbrc.2017.10.132
Force probe simulations using a hybrid scheme with virtual sites
The Journal of Chemical Physics 147 (13),
134909
(2017);
doi:10.1063/1.4986194
Force probe simulations of a reversibly rebinding system: Impact of pulling device stiffness
The Journal of Chemical Physics 146 (12),
124901
(2017);
doi:10.1063/1.4978678
Determining Factors for the Unfolding Pathway of Peptides, Peptoids, and Peptidic Foldamers
The Journal of Physical Chemistry B 120 (40),
10433-10441
(2016);
doi:10.1021/acs.jpcb.6b06784
Mechanical unfolding pathway of a model β-peptide foldamer
The Journal of Chemical Physics 142 (20),
204901
(2015);
doi:10.1063/1.4921371
Comparative Study of the Mechanical Unfolding Pathways of α- and β-Peptides
The Journal of Physical Chemistry B 119 (26),
8313-8320
(2015);
doi:10.1021/acs.jpcb.5b04044
Kontakt
- Prof. Dr. Gregor Diezemann
- Institut für Physikalische Chemie
- Universität Mainz
- Duesbergweg 10-14
- D-55128 Mainz
- Tel: +49 6131 39 23735
- diezemanIuHo@lNacesSzIhuni-mainz.de
- http://www.tc.uni-mainz.de/eng/
- Prof. Dr. Jürgen Gauß
- Institut für Physikalische Chemie
- Universität Mainz
- Duesbergweg 10-14
- D-55128 Mainz
- Tel: +49 6131 39 23736
- gaussULVVzmCE@qmCuni-mainz.de
- http://www.tc.uni-mainz.de/eng/